Hvorfor kan en oksygen dissosiasjonskurve være sigmoidal?

Hvorfor kan en oksygen dissosiasjonskurve være sigmoidal?
Anonim

Fordi det er knyttet til kooperativ oksygenbinding.

NONCOOPERATIVE VS. SAMARBEIDENDE OXYGEN BINDING

Ikke-kooperativ oksygenbinding er vanligvis forbundet med myoglobin. Det er en monomeren. Den har en hyperbolsk oksygenbindende kurve og har IKKE kooperativ oksygenbinding. Dette er beskrevet som:

# "Y" _ (O_2) = ("P" _ (O_2)) / ("K" _D + "P" _ (O_2)) #

hvor # "Y" # er den fraksjonelle metningen (y-aksen), # "P" _ (O_2) # er partialtrykket av oksygen i # "Torr" # (x-akse), og # "K" linjen d # er dissosiasjonskonstanten for bindingshendelser. # "K" linjen d # er mindre for høyere bindingsaffiniteter.

Kooperativ oksygenbinding er i utgangspunktet en effekt der oksygenbindingsaffinitet kan endring avhengig av hvor mye oksygen er bundet, og dette er beskrevet via a sigmoidal bindende kurve.

hemoglobin

hemoglobin, en # Alpha_2beta_2 # heterotetramer, er de førsteklasses eksempel på sigmoidale oksygenbindende kurver. Dens bindende kurve er definert som:

# "Y" _ (O_2) = ("P" _ (O_2) ^ n) / ("P" _50 ^ n + "P" _ (O_2) ^ n) #

hvor # "Y" # er den fraksjonelle metningen (y-aksen), # "P" _ (O_2) # er partialtrykket av oksygen i # "Torr" # (X-aksen), # "P" _50 # er partialtrykket av oksygen når # "K" _D = "P" _ (O_2) #, og # "K" linjen d # er dissosiasjonskonstanten for bindingshendelser. #n <= 4 # for hemoglobin, og # "K" linjen d # er mindre for høyere bindingsaffiniteter.

Og bindekurven ser ut som:

SAMARBEIDENDE OXYGEN BINDING

I utgangspunktet betyr kooperativ oksygenbinding at ved lav mengder oksygen, bindingsaffinitet er lav og brøkdelmetning er også lav , mens samtidig, på høy mengder oksygen, bindingsaffinitet er høy og brøkdelmetning er også høy .

Dette er bra fordi hemoglobin kan binde oksygenbrønn når det er mye rundt, og slipp det godt når det ikke er mye oksygen rundt. Dette gjør det lettere for den å utføre sin jobb som en oksygen transport protein.

Ikke-matematisk kan dette beskrives ved å merke at oksygen er a homotypisk effektor / regulator, så en gang det binder seg til # "Fe" ("II") # senter i heme og strykejernet beveger seg ned #0.6# angstrømmer inn i flyet til heme, andre i nærheten # "Fe" ("II") # bindingssteder etterligne konformasjonsendringen og dermed forenkle bindingen av mer oksygen.